Връзка между протеини, пептиди и аминокиселини
Протеини: Функционални макромолекули, образувани от една или повече полипептидни вериги, сгъващи се в специфични триизмерни структури чрез спирали, листове и др.
Полипептидни вериги: верижноподобни молекули, съставени от две или повече аминокиселини, свързани чрез пептидни връзки.
Аминокиселини: Основните градивни елементи на протеините; в природата съществуват повече от 20 вида.
В обобщение, протеините са съставени от полипептидни вериги, които от своя страна са съставени от аминокиселини.
Процес на смилане и усвояване на протеини при животни
Предварителна орална обработка: Храната се разгражда физически чрез дъвчене в устата, увеличавайки повърхността за ензимно смилане. Тъй като в устата липсват храносмилателни ензими, тази стъпка се счита за механично смилане.
Предварително разпределение на стомаха:
След като фрагментираните протеини влязат в стомаха, стомашната киселина ги денатурира, разкривайки пептидните връзки. След това пепсинът ензимно разгражда протеините до големи молекулни полипептиди, които впоследствие навлизат в тънките черва.
Храносмилане в тънките черва: Трипсинът и химотрипсинът в тънките черва допълнително разграждат полипептидите до малки пептиди (дипептиди или трипептиди) и аминокиселини. След това те се абсорбират в чревните клетки чрез транспортните системи за аминокиселини или транспортната система за малки пептиди.
В храненето на животните, както протеин-хелатираните микроелементи, така и малките пептид-хелатни микроелементи подобряват бионаличността на микроелементите чрез хелиране, но се различават значително по своите механизми на абсорбция, стабилност и приложими сценарии. Следва сравнителен анализ от четири аспекта: механизъм на абсорбция, структурни характеристики, ефекти на приложение и подходящи сценарии.
1. Механизъм на абсорбция:
| Индикатор за сравнение | Протеиново-хелатирани микроелементи | Малки пептидно-хелатирани микроелементи |
|---|---|---|
| Определение | Хелатите използват макромолекулни протеини (напр. хидролизиран растителен протеин, суроватъчен протеин) като носители. Металните йони (напр. Fe²⁺, Zn²⁺) образуват координационни връзки с карбоксилните (-COOH) и амино (-NH₂) групи на аминокиселинните остатъци. | Използва малки пептиди (съставени от 2-3 аминокиселини) като носители. Металните йони образуват по-стабилни пет- или шестчленни пръстенни хелати с амино групи, карбоксилни групи и странични верижни групи. |
| Път на абсорбция | Изискват разграждане от протеази (напр. трипсин) в червата до малки пептиди или аминокиселини, освобождавайки хелатните метални йони. Тези йони след това навлизат в кръвния поток чрез пасивна дифузия или активен транспорт през йонни канали (напр. DMT1, ZIP/ZnT транспортери) върху чревните епителни клетки. | Може да се абсорбира като непокътнати хелати директно чрез пептидния транспортер (PepT1) върху чревните епителни клетки. Вътре в клетката металните йони се освобождават от вътреклетъчни ензими. |
| Ограничения | Ако активността на храносмилателните ензими е недостатъчна (напр. при млади животни или под стрес), ефективността на разграждането на протеините е ниска. Това може да доведе до преждевременно разрушаване на хелатната структура, което позволява на металните йони да се свързват от антихранителни фактори като фитат, намалявайки усвояването им. | Заобикаля чревното конкурентно инхибиране (напр. от фитинова киселина) и абсорбцията не зависи от активността на храносмилателните ензими. Особено подходящ за млади животни с незрели храносмилателни системи или болни/отслабени животни. |
2. Структурни характеристики и стабилност:
| Характеристика | Протеиново-хелатирани микроелементи | Малки пептидно-хелатирани микроелементи |
|---|---|---|
| Молекулно тегло | Голям (5 000~20 000 Da) | Малък (200~500 Da) |
| Сила на хелатната връзка | Множество координатни връзки, но сложната молекулярна конформация води до общо взето умерена стабилност. | Простата къса пептидна конформация позволява образуването на по-стабилни пръстенни структури. |
| Способност за предотвратяване на смущения | Податлив на влияние от стомашна киселина и колебания в чревното pH. | По-силна киселинна и алкална устойчивост; по-висока стабилност в чревната среда. |
3. Ефекти от приложението:
| Индикатор | Протеинови хелати | Малки пептидни хелати |
|---|---|---|
| Бионаличност | Зависи от активността на храносмилателните ензими. Ефективен при здрави възрастни животни, но ефикасността намалява значително при млади или стресирани животни. | Поради директния път на абсорбция и стабилната структура, бионаличността на микроелементите е с 10%~30% по-висока от тази на протеиновите хелати. |
| Функционална разширяемост | Сравнително слаба функционалност, служещи предимно като носители на микроелементи. | Самите малки пептиди притежават функции като имунна регулация и антиоксидантна активност, предлагайки по-силни синергични ефекти с микроелементи (например, пептидът селенометионин осигурява както добавки със селен, така и антиоксидантни функции). |
4. Подходящи сценарии и икономически съображения:
| Индикатор | Протеиново-хелатирани микроелементи | Малки пептидно-хелатирани микроелементи |
|---|---|---|
| Подходящи животни | Здрави възрастни животни (напр. прасета за угояване, кокошки носачки) | Млади животни, животни под стрес, високопродуктивни водни видове |
| Цена | По-ниска (суровините са леснодостъпни, процесът е опростен) | По-висока (висока цена на синтеза и пречистването на малки пептиди) |
| Въздействие върху околната среда | Неабсорбираните части могат да се отделят с изпражненията, което потенциално може да замърси околната среда. | Висока степен на използване, по-нисък риск от замърсяване на околната среда. |
Резюме:
(1) За животни с високи нужди от микроелементи и слаб храносмилателен капацитет (напр. прасенца, пилета, ларви на скариди) или животни, изискващи бърза корекция на дефицитите, малките пептидни хелати се препоръчват като приоритетен избор.
(2) За групи, чувствителни към разходите с нормална храносмилателна функция (напр. добитък и птици в късен етап на угояване), могат да бъдат избрани микроелементи, хелатирани с протеини.
Време на публикуване: 14 ноември 2025 г.
